Péptido México
Fig. 01 — EspécimenVial de NAD+ liofilizadoNAD+
Disponible · Coenzima redox

NAD+ 500 mg en México

Nicotinamida adenina dinucleótido · NAD · Coenzima redox

Disponible · precio desde $1,140MXN · Liofilizado · 500 mg

Coenzima de investigación utilizada en modelos de transferencia electrónica y metabolismo energético celular.

$1,140MXNDisponible
1
HPLC ≥99% · Identidad por MS · COA por loteEndotoxinas · esterilidad · trazabilidad por loteEntrega nacional $199 · 1 a 3 días hábiles

Uso exclusivo de investigación. No apto para consumo humano o animal.

Especificaciones químicas y analíticas
CAS53-84-9Fórmula molecularC21H28N7O14P2+
Masa molar664.4 DaSolubilidadAgua
PresentaciónLiofilizado · 500 mgEstadoPolvo liofilizado
ÁreaMetabolismo celularAlmacenamiento2–8 °C

NAD+ 500 mg: precio y disponibilidad

La presentación de 500 mg contiene NAD+ en su forma oxidada. NAD+ es una coenzima dinucleotídica; la cifra indica la masa por vial y se convierte en concentración después de definir el volumen.

Identidad, pureza y contenido por lote. En NAD+, una señal cromatográfica limpia no cuantifica por sí sola la masa recuperada.

Precio, existencia y documentación por presentación
PresentaciónPrecioExistenciaCódigoDocumentación
NAD+ 500 mg$1,140MXNDisponiblePMX-NAD-500COA del lote · HPLC · MS

NAD+ 500 mg: masa, forma redox y concentración

El cálculo experimental parte de la masa nominal, el volumen y la estabilidad de la forma oxidada. La medición debe distinguir NAD+ de NADH y de sus productos de degradación para interpretar pools y flujo metabólico.

¿Qué es NAD+ 500 mg?

NAD+ es la forma oxidada de la nicotinamida adenina dinucleótido, una coenzima presente en células vivas. Su CAS es 53-84-9 y PubChem describe la especie con fórmula C21H28N7O14P2+ y masa molecular de 664.4 Da. Su estructura dinucleotídica la sitúa en una clase química distinta de las cadenas peptídicas.

En reacciones redox, NAD+ acepta electrones para formar NADH; ambos estados integran un par que conecta glucólisis, ciclo de los ácidos tricarboxílicos y respiración mitocondrial. NAD+ también se consume como sustrato de PARP, sirtuinas y CD38. Concentración, cociente NAD+/NADH y flujo metabólico son mediciones diferentes, por lo que un experimento debe declarar cuál de ellas responde a la hipótesis.

Coenzima redox de 500 mg en investigación

NAD+ significa nicotinamida adenina dinucleótido. Su química corresponde a una coenzima redox y un sustrato metabólico formado por nucleótidos. Se utiliza en investigación de transferencia electrónica, flujos de biosíntesis y consumo por enzimas como PARP, sirtuinas y CD38.

Clasificación química de NAD+: coenzima dinucleotídica

NAD+ está formado por dos nucleótidos unidos por sus grupos fosfato: uno contiene adenina y otro nicotinamida. Esta estructura explica la palabra dinucleótido y la diferencia de una cadena peptídica. Clasificarlo correctamente mejora búsquedas, controles y selección de métodos analíticos.

El signo positivo pertenece al estado oxidado de la coenzima y no describe pureza, concentración o carga total de una formulación. NADH es la forma reducida del par; ambas especies deben distinguirse al preparar estándares o interpretar espectros.

Función redox de la forma oxidada y NADH

NAD+ acepta un hidruro en reacciones catalizadas por deshidrogenasas y se convierte en NADH. La forma reducida puede transferir equivalentes a otros sistemas, incluida la cadena respiratoria. El cociente entre ambas especies es una lectura de estado redox, no una medida directa de ATP o de salud mitocondrial.

Compartimentos celulares mantienen pools distintos. Una medición en extracto total puede ocultar diferencias entre citosol, núcleo y mitocondria. El protocolo debe definir compartimento, método de extracción, normalización y tiempo entre recolección y análisis.

PARP, sirtuinas y CD38 como consumidores de la coenzima

La coenzima también funciona como sustrato consumible. PARP participa en respuestas a daño del ADN; las sirtuinas catalizan reacciones dependientes de NAD; CD38 posee actividad NADasa. Liu y colaboradores usaron trazadores isotópicos para cuantificar síntesis y consumo en células y tejidos, mostrando que concentración y flujo no son equivalentes.

Una concentración estable puede coexistir con síntesis y consumo altos. Para atribuir cambios a una enzima se requieren inhibición, perturbación genética o medición de productos, además del pool total. Esta distinción evita interpretar cualquier aumento del cofactor como una única vía activada.

Envejecimiento: qué dice la evidencia sobre el cofactor

Camacho-Pereira y colaboradores observaron en ratones que la expresión y actividad de CD38 aumentan con la edad y que su ausencia protege parcialmente frente a la caída de NAD y disfunción mitocondrial. Massudi y colaboradores analizaron asociaciones entre estrés oxidativo y metabolismo de NAD en tejido humano.

Estos trabajos no demuestran que añadir la coenzima exógena revierta envejecimiento humano. Identifican cambios de metabolismo, especie y tejido bajo diseños concretos. Una síntesis rigurosa separa esa biología de una promesa antiedad y conserva la limitación translacional.

Forma oxidada frente a NMN, NR y NADH

NMN y NR son precursores que entran en rutas de salvamento; NADH es la forma reducida del cofactor. No son nombres alternativos del mismo material. Liu y colaboradores mostraron que el destino de precursores administrados varía con tejido y vía, una razón para no extrapolar biodisponibilidad entre compuestos.

En un ensayo in vitro, la elección depende de si se busca añadir cofactor, estudiar biosíntesis o modificar el estado redox. Concentraciones molares, pureza y productos de degradación deben compararse por especie química, no por miligramos brutos.

Cómo medir pools y flujo de NAD

LC-MS permite separar las formas oxidada y reducida junto con metabolitos relacionados cuando extracción y calibración preservan las especies. Ensayos enzimáticos pueden ser útiles, pero requieren blancos y controles de interferencia. Un trazador isotópico añade información de síntesis y degradación que una medición estática no aporta.

El diseño debe minimizar tiempo a congelación, ciclos térmicos y exposición a pH que favorezca degradación. Normalizar por proteína, masa tisular o número celular cambia la interpretación; el denominador debe permanecer junto al resultado.

Conexión y heterogeneidad de los pools subcelulares de NAD+

Høyland y colaboradores provocaron consumo crónico de la coenzima en mitocondria, citosol, retículo endoplásmico y peroxisomas mediante actividad PARP dirigida a cada compartimento. Los trazadores isotópicos y el modelado mostraron que la disminución del pool total restringía cinéticamente el consumo, mientras la mitocondria actuaba como amortiguador mediante importación por SLC25A51 y reacciones asociadas con NMNAT3.

El resultado corrige dos simplificaciones frecuentes: los compartimentos no están completamente aislados y una caída del total no informa qué pool quedó limitado. Para estudiar un vial exógeno en células se necesitan fraccionamiento o sensores dirigidos, controles de recuperación y una pregunta explícita sobre transporte; medir sólo el extracto completo no resuelve distribución intracelular.

Reducción extrema de NAD+ y fenotipo muscular observado

Chubanava y colaboradores interrumpieron la biosíntesis dependiente de NAMPT en músculo esquelético adulto de ratón y redujeron alrededor de 85% la abundancia del cofactor. Pese a ello, conservaron morfología, fuerza, tolerancia al ejercicio, respiración mitocondrial y perfiles ómicos ampliamente estables. La depleción sostenida tampoco aceleró el envejecimiento muscular en ese modelo.

Este resultado de 2025 no vuelve irrelevante a NAD+ ni contradice toda la biología previa. Muestra que concentración y función no mantienen una relación lineal universal y que algunos tejidos poseen capacidad de compensación. Una monografía científica debe incluir resultados negativos de esta clase porque limita la inferencia de que más coenzima equivale a mejor función.

Precursores humanos en 2026: mismo pool circulante, rutas distintas

Un estudio aleatorizado y controlado publicado en 2026 comparó nicotinamida ribósido, nicotinamida mononucleótido y nicotinamida durante 14 días en 65 adultos sanos. NR y NMN elevaron de forma comparable el pool circulante; nicotinamida no produjo el mismo patrón. El trabajo también siguió metabolitos de las rutas de salvamento, Preiss–Handler y microbiota.

La comparación se refiere a precursores ingeridos y a metabolitos circulantes, no a NAD+ exógeno ni a su entrada directa en cada compartimento celular. Sirve para demostrar que moléculas relacionadas pueden converger en un marcador y, aun así, recorrer rutas diferentes. Las formas oxidada y reducida, NR, NMN y nicotinamida no deben agruparse como un solo “booster”.

Solubilidad, estabilidad y almacenamiento

NAD+ es soluble en agua, pero la recuperación depende de pH, temperatura, luz y tiempo. El material liofilizado PMX se conserva entre 2 y 8 °C, protegido de luz y humedad, conforme a su ficha técnica. La estabilidad de una solución requiere evidencia para el buffer y la concentración utilizados.

Registra recipiente, solvente, pH, concentración, fecha y ciclos de congelación. Turbidez o color anómalo justifican descarte, pero una apariencia normal no demuestra ausencia de hidrólisis ni conservación del cociente NAD+/NADH.

Nivel de evidencia sobre NAD+

CEstudios en animales
Limitaciones conocidas

La biología de NAD está bien establecida, pero los resultados sobre envejecimiento dependen de especie, tejido, compartimento y precursor. La evidencia no demuestra que el vial exógeno produzca rejuvenecimiento humano.

Alcance de la lectura

Los cambios en NAD+, NADH o su cociente describen el estado redox; ATP, función mitocondrial y longevidad requieren desenlaces específicos.

Estado regulatorio (al 2026)

Uso exclusivo de investigación. No apto para consumo humano o animal.

Preguntas frecuentes sobre NAD+

¿NAD+ es un péptido?

No. Es nicotinamida adenina dinucleótido, una coenzima formada por nucleótidos. Se comercializa dentro del catálogo de investigación, pero su química no es peptídica.

¿Cuál es la diferencia entre NAD+ y NADH?

NAD+ es la forma oxidada y NADH la reducida del mismo par redox. Deben medirse como especies separadas cuando la hipótesis depende del estado redox.

¿Qué presentación de NAD+ ofrece PMX?

Un vial liofilizado de 500 mg nominales con HPLC ≥99%, identidad por MS y COA por lote.

¿Qué enzimas consumen NAD+?

Entre las familias estudiadas están PARP, sirtuinas y NADasas como CD38. Concentración y flujo de consumo son variables diferentes.

¿NAD+, NMN y NR son equivalentes?

No. NMN y NR son precursores de rutas de salvamento; NAD+ es la coenzima formada. Su transporte y metabolismo dependen del modelo y la vía.

¿La evidencia demuestra un efecto antienvejecimiento en humanos?

No. La literatura citada describe metabolismo y cambios asociados con edad en modelos y tejidos concretos; no prueba rejuvenecimiento ni longevidad por añadir el reactivo.

¿Cómo se verifica la pureza de NAD+?

HPLC evalúa el perfil cromatográfico y MS la identidad. El COA vincula ambos resultados con lote, fecha y presentación.

¿Envían NAD+ 500 mg dentro de México?

Sí. La entrega minorista cuesta $199 MXN y se estima en 1 a 3 días hábiles, sujeta a cobertura y disponibilidad.

¿Cómo se almacena NAD+ liofilizado?

Entre 2 y 8 °C, protegido de luz y humedad, conforme a la ficha técnica. La estabilidad en solución depende de pH, buffer, temperatura y tiempo.

Referencias científicas sobre NAD

  1. Liu L, Su X, Quinn WJ 3rd, et al. (2018). Quantitative Analysis of NAD Synthesis-Breakdown Fluxes. Cell Metab. doi:10.1016/j.cmet.2018.03.018
  2. Camacho-Pereira J, Tarragó MG, Chini CCS, et al. (2016). CD38 Dictates Age-Related NAD Decline and Mitochondrial Dysfunction through an SIRT3-Dependent Mechanism. Cell Metab. doi:10.1016/j.cmet.2016.05.006
  3. Massudi H, Grant R, Braidy N, et al. (2012). Age-associated changes in oxidative stress and NAD+ metabolism in human tissue. PLoS One. doi:10.1371/journal.pone.0042357
  4. Clement J, Wong M, Poljak A, Sachdev P, Braidy N (2019). The Plasma NAD+ Metabolome Is Dysregulated in Normal Aging. Rejuvenation Res. doi:10.1089/rej.2018.2077
  5. Høyland LE, VanLinden MR, Niere M, et al. (2024). Subcellular NAD+ pools are interconnected and buffered by mitochondrial NAD. Nat Metab. doi:10.1038/s42255-024-01174-w
  6. Chubanava S, Karavaeva I, Ehrlich AM, et al. (2025). NAD depletion in skeletal muscle does not compromise muscle function or accelerate aging. Cell Metab. doi:10.1016/j.cmet.2025.04.002
  7. Christen S, Redeuil K, Goulet L, et al. (2026). The differential impact of three different NAD+ boosters on circulatory NAD and microbial metabolism in humans. Nat Metab. doi:10.1038/s42255-025-01421-8

Literatura primaria indexada en PubMed. Referencias de contexto de investigación; no implican uso clínico ni humano.