Folistatina (Follistatin).
La folistatina es una proteína secretada que se une a activinas y limita su interacción con receptores. FST288 y FST315 son isoformas distintas; hablar de “folistatina” sin declarar isoforma, secuencia y forma molecular deja incompleta la identidad.
No es un péptido único
El gen FST produce precursores alternativos que originan isoformas con diferente región C-terminal. FST288 muestra mayor asociación con proteoglucanos de superficie; FST315 tiene un comportamiento de distribución distinto.
La isoforma, el procesamiento, los puentes disulfuro y la glicosilación importan para comparar materiales. Una cifra de miligramos no resuelve esas variables. El sistema de expresión, la forma molecular analizada y el método de cuantificación deben constar junto al resultado.
Cómo la folistatina neutraliza activina
La estructura del complejo muestra dos fragmentos de folistatina rodeando un dímero de activina A y bloqueando el sitio de unión al receptor tipo II. Es evidencia estructural del mecanismo, no una demostración clínica.
Los ensayos de mutagénesis identificaron residuos del dominio N-terminal necesarios para unión y neutralización. Los resultados dependen de la proteína correctamente plegada.
Nivel de evidencia de Folistatina
La evidencia seleccionada es bioquímica, estructural y celular. No establece resultados humanos ni equivalencia entre isoformas o proteínas recombinantes de distinto origen.
Bloquear activina en un ensayo no demuestra un resultado fuera de ese modelo. La comparación de material exige identidad de isoforma, COA por lote, trazabilidad y controles de esterilidad y endotoxinas.
Preguntas frecuentes sobre Folistatina
¿FST288 y FST315 son intercambiables?
No. Proceden de procesamiento alternativo y difieren en su región C-terminal y asociación con superficies celulares.
¿Venden folistatina?
No. La folistatina no está disponible en el catálogo.
Referencias sobre Folistatina
- Sidis Y, Schneyer AL, Sluss PM, et al. (2001). Follistatin: essential role for the N-terminal domain in activin binding and neutralization. J Biol Chem. doi:10.1074/jbc.M100736200
- Harrington AE, Morris-Triggs SA, Ruotolo BT, et al. (2006). Structural basis for the inhibition of activin signalling by follistatin. EMBO J. doi:10.1038/sj.emboj.7601000
Compuestos relacionados con Folistatina
- IGF-1 LR3: análogo de IGF-1 con extensión N-terminal y sustitución Arg3
- ARA-290: péptido de 11 aminoácidos derivado de eritropoyetina